Создание теории протеина совпало с формированием представлений о функции белков в организме. В 1835 г. Й. Берцелиус высказал идею о важнейшей функции белка – ускорять химические реакции в организме. Год спустя Т. Шванн открыл первый белковый фермент – пепсин, а через 20 лет Ж. Корвизар обнаружил трипсин. Эти открытия подогрели интерес биохимиков к физиологии пищеварения, а следовательно, к продуктам переваривания белков. К середине XIX в. было доказано, что под действием ферментов белки распадаются на близкие по свойствам фрагменты, получившие название пептонов.

Решающим для понимания химической природы белков стало выделение из них аминокислот в процессе гидролиза. В 1806 г. Л. Воклен выделил из сока спаржи аминокислоту аспарагин. В то же время Ж. Пруст получил лейцин из сыра и творога. В 1820 г. А. Браконно вскипятил белки с серной кислотой и получил «клеевой сахар», или глицин. Далее путем гидролиза фибрина из мяса ученый выделил лейцин, а при разложении шерсти – лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Чтобы не путаться, было решено называть аминокислоты в честь «первоисточников». Так, аспарагин был обнаружен в соке аспарагуса (спаржи), глутаминовая кислота – в клейковине пшеницы (от лат. gluten – клей), цистеин – в камнях мочевого пузыря (от греч. «цистис» – пузырь), а аргинин получен в виде соли серебра (от лат. argentum – серебро).

В начале ХХ в. значительный вклад в изучение белка внес Э. Фишер. Впервые применив методы органической химии (в частности, встречный синтез, предполагающий создание одних и тех же веществ разными способами), Фишер доказал, что белки построены из остатков -аминокислот, соединенных пептидной связью.

В 1920—1940-е получили развитие физико-химические методы анализа, которые помогли определить молекулярные массы многих белков, открыть сферическую форму молекул глобулярных белков, выполнить первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и их связующих звеньев – пептидов, молекулы которых построены из двух и более аминокислотных остатков – C(O)NH, – соединенных в цепь.

В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А. Мирски сформулировал теорию строения и функций белка, а два года спустя начал изучать атомную и молекулярную структуру белков и аминокислот с применением рентгеновской кристаллографии. В 1942 г. Полингу удалось получить первые искусственные антитела (белки, призванные защищать организм от вирусов, токсинов и пр.) и изменить химическую структуру некоторых глобулинов, содержащихся в крови.

В 1937 г. М. Перуц начал изучать строение молекулы гемоглобина, а позже к нему присоединился Дж. Кендрю, заинтересованный структурой молекулы миоглобина – белка, связывающего кислород в мышцах. Длительное время ученые исследовали эти вещества, играющие огромную роль в окислительных процессах, и в 1957 г. Кендрю впервые смог представить структуру белка в системе трех координат. Подкрепив свои выводы рентгеноструктурным анализом и обработав результаты на ЭВМ, ученые создали полноценные трехмерные модели миоглобина и гемоглобина и в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии по химии.

В 1951 г. Карл и Герти Кори опубликовали первое полное описание молекулярной структуры белков. Применяя рентгеновскую кристаллографию для анализа белков в волосах, шерсти, мускулах, ногтях и других биологических тканях, супруги Кори обнаружили, что цепи аминокислот в белке закручены одна вокруг другой в виде спирали. В то же время К. Линнерстрём-Ланг высказал идею о трех уровнях организации белковых молекул, и тогда уже все убедились, что белки – это сложные органические вещества, представляющие собой полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

В природе известно 150 аминокислот, но в построении белков живых организмов участвуют только 20. Благодаря особенностям своего химического состава аминокислоты способны соединяться, образуя так называемую первичную структуру, которая определяет уникальность белка. У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH2), что обусловливает способность белка вступать в разнообразные химические реакции. Соединяются аминокислоты, как уже упоминалось, химической пептидной связью, в результате чего образуется остаток – пептид.

Позднейшие исследования показали, что одни аминокислоты, заменимые, могут быть синтезированы в клетках самого организма, а другие, незаменимые, должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. Например, для белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, для молочнокислых бактерий – 16, для человека – 8 (валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан, треонин, лизин).

Открытие и изучение белков оказалось очень важным для всех сфер человеческой жизни, особенно медицины, ведь эти соединения выполняют в организме множество функций. Как строительный материал входят в состав всех клеток. Обеспечивают сокращение мышечных волокон, движение ресничек и жгутиков, перемещение хромосом. Переносят внутри организма различные вещества (кислород, липиды, жирные кислоты). Распознают и уничтожают вредоносные микроорганизмы. При расщеплении служат источником энергии. В десятки и сотни тысяч раз ускоряют течение химических реакций. Наконец, особые белки, гормоны, поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах.

В 2012 г. австралийские ученые обнаружили в человеческом организме белок, с помощью которого происходит регуляция размера мышц. Результаты опытов на мышах показали, что при блокировке белка Gbr10, получившего прозвище «Халк», мышцы начинают расти как на дрожжах. По мнению биологов, это поможет восстановлению утерянных или атрофировавшихся мышц, заживлению ран, лечению диабета и многих заболеваний, связанных с необходимостью регулирования объемов мышечной ткани.

А не так давно британские ученые определили, что за возникновение боли в случае солнечных ожогов и других воспалений отвечает протеин CXCL5. Данное открытие может быть полезным для создания новых обезболивающих средств, которые будут обладать гораздо меньшим количеством побочных эффектов, чем ныне существующие.