Конечно же, ведя этот разговор, невозможно не вспомнить часто встречающееся в литературе словосочетание «голубая кровь», призванное характеризовать высокое происхождение человека, принадлежность к аристократическому кругу. Полагают, что это выражение пришло к нам из Испании, где в давние времена признаком благородства считалась тонкая белая кожа, через которую просвечивались синеватые кровеносные сосуды. Понятно, что к нашей теме это имеет лишь косвенное отношение.

В гемоцианине одна молекула кислорода связывается с двумя атомами меди. При этом белок окрашивается в голубой цвет и наблюдается флуоресценция. С окисью углерода гемоцианин так же, как и гемоглобин, взаимодействует обратимо, образуя бесцветные соединения. В гемоцианине членистоногих содержится 0,178 % меди, а у моллюсков — 0,253 %.

Видимо, не случайно для высших животных природа выбрала именно гемоглобин, отдав ему предпочтение перед гемоцианином. Вспомним: его способность переносить кислород в 5 раз выше, чем гемоцианина. Но если в эволюционном марафоне победило железо, то зачем же организму медь? Какие особые качества, по-видимому, отсутствующие у железа, делают её совершенно незаменимой для животных и растений?

Ещё в 1913 году ученик В. И. Вернадского известный русский геолог и биогеохимик Я. В. Самойлов высказал идею об эволюции не только скелета организмов, но и крови, где функцию железа на разных стадиях развития могли выполнять такие металлы, как медь или ванадий.

В самом деле, не только железо и медь, но и ванадий, а также хром, марганец, кобальт, никель, цинк принадлежат к элементам первой переходной группы периодической системы. Это соседи со сходными свойствами. Именно эти свойства в той или иной степени и определяют роль перечисленных металлов в биологических процессах. Так, ион меди по сравнению с ионами других металлов активнее реагирует с аминокислотами и белками, образуя устойчивые комплексы, которые трудно разрушить. И вообще медь—один из самых разносторонних катализаторов. В сочетании с белками её активирующее действие усиливается и приобретает специфичность, что так важно для ферментов. Наконец, медь легко переходит из одного валентного состояния в другое. Все эти свойства являются общими у меди и у железа.

Но есть одно важное обстоятельство: соединения одновалентной меди легко окисляются кислородом воздуха. Поэтому медьсодержащие ферменты, катализирующие в организме процессы окисления, сами быстро окисляются, в результате чего их функция восстанавливается.

Сегодня известно около 30 белков и ферментов, в которых обнаружена медь, и похоже, что их количество в ближайшем будущем возрастёт: учёные, работающие в этой области* обнаруживают новые и новые энзимы, содержащие ионы этого элемента.

Не выдержав состязания с железом в качестве переносчика кислорода в крови высших животных, медь все же осталась незаменимой при кроветворении. Если проследить путь этого металла в организме, то мы увидим, что прежде всего он связывается с белком сыворотки крови — альбумином. Затем медь переходит в печень и оттуда снова возвращается в сыворотку —- на сей раз в составе голубого белка церулоплазмина, играющего главную роль в её хранении и, транспорте у высших животных.

Церулоплазмин впервые был выделен шведскими биохимиками К- Холмбергом. и К.-Б. Лауреллом в 1947 году.. Помните — именно эти учёные первыми детально исследовали трансферрин—- белок, транспортирующий железо. Церулоплазмин содержит 8 атомов меди и построен из 8 субъединиц с общей молекулярной массой около 150 тыс. Причём интересно; что 4 атома меди находятся здесь в двухвалентном и 4 — в одновалентном состоянии.

Несмотря на то что биологическая роль церулоплазмина весьма интенсивно изучается, до сих пор многое в его поведении остаётся неясным. Некоторые исследователи считают, что этот фермент служит регулятором баланса меди и обеспечивает выделение из организма её избытка, поступающего с пищей. Болезнь Вильсона, о которой мы уже упоминали, по-видимому, как раз и объясняется нарушением синтеза церулоплазмина, когда при его недостатке организм не справляется с избытком меди. Как показали новейшие исследования, дело здесь не столько в расстройстве синтеза белковой части этого фермента, сколько в замедлении включения в его субстрат атомов меди. А.этот процесс, в свою очередь, связан с присутствием 3: печени другого фермента, способствующего направленной концентрации меди.

Чтобы исключить попадание избыточной меди в организм при болезни Вильсона . не( . рекомендуется есть печень, грибы, орехи, устриц. Кроме этого, назначают препараты, которые способствуют образованию устойчивых соединений с медью, легко выводимых из организма.

Функции церулоплазмина весьма разнообразны. Английский биохимик Д. Керзон обнаружил, что этот фермент катализирует окисление ионов двухвалентного железа в трёхвалентное, являющееся прекрасным окислителем в цитохромах. Более того, церулоплазмин не только участвует в синтезе гемоглобина, но и способствует образованию трансферрина. Вот так медь и железо биологически связаны неразрывно.

К этому стоит добавить, что цитохромоксидаза — этот конечный окислитель, уже известный нам, помимо железа, содержит ещё и медь. Это, пожалуй, единственный из ферментов, где сообща взаимодействуют оба этих металла.

Медь, как и железо, содержится, по-видимому, во всех органах, но самые большие её концентрации обнаружены в печени и головном мозге. Однако медьсодержащие компоненты мозга до последнего времени были изучены недостаточно. Только в середине 50-х годов выделили цереброкупреины — белки, в которых обнаружили медь. В начале 70-х годов были получены медьсодержащие белки головного мозга — альбокупреины. Однако роль их пока совершенно не ясна.